光合作用分为光反应和卡尔文循环(暗反应)两个阶段，其中卡尔文循环包括多步酶促反应，利用光反应过程中产生的atp和nadph固定二氧化碳，生成碳水化合物。因此尽管卡尔文循环不需要光能，但该过程仍受到光/暗调控。光反应阶段中光信号经由一系列蛋白最终转变为氧化还原信号，通过硫氧还蛋白(trx)调控卡尔文循环及大量下游反应。叶绿体磷酸核酮糖激酶(prk)和甘油醛-3-磷酸脱氢酶(gapdh)是卡尔文循环的关键酶，分别消耗光反应过程中产生的atp和nadph，并均受到trx的氧化还原调控，处于还原态时为激活状态，氧化态时为失活状态。此外，叶绿体中另一个蛋白cp12也受trx调控，并能在氧化状态下与prk、gapdh相互作用形成gapdh/cp12/prk复合物。复合物形成后，两个酶的活性均进一步受到抑制。
　　5月8日，国际植物研究杂志the plant cell 发表了中国科学院生物物理研究所李梅/常文瑞组的研究成果，题为photosynthetic phosphoribulokinase structures: enzymatic mechanisms and the redox regulation of the calvin-benson-bassham cycle，揭示了光合作用卡尔文循环(暗反应)中prk的催化反应机制，并为卡尔文循环受光照/黑暗调控的机理提供了结构基础。
　　该项工作中，研究人员解析了prk及其复合物的晶体结构，包括来源于蓝藻的prk结合辅因子二磷酸腺苷(adp)和葡萄糖-6-磷酸(g6p)的晶体结构，分别处于氧化态和还原态的拟南芥prk的晶体结构，以及拟南芥prk与gapdh、cp12形成的gapdh/cp12/prk复合物的晶体结构。基于结构信息，结合突变体测活与亲和力实验结果，确定了prk的活性位点以及参与催化的关键结构域和氨基酸，解释了prk受氧化还原调控的分子机理，展示了gapdh/cp12/prk复合物中各蛋白之间相互作用的具体细节，并揭示了cp12响应氧化还原信号调控prk及gapdh活性的作用机制。这些研究结果为深入理解prk的催化机理以及卡尔文循环的精细调控提供了重要结构信息。
　　生物物理所研究员李梅为论文的通讯作者，博士生于爱玲和博士解媛为该项工作的共同第一作者。该研究工作得到科技部重点研发计划、中科院b类先导专项、中科院前沿科学重点研究项目、国家自然科学基金的共同资助。数据收集和样品分析等工作得到上海光源、生物物理所蛋白质科学研究平台等有关工作人员的支持和帮助。

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